Hayvanlar ve Bitki Hücrelerinde Bulunan Proteinler: Yapısı, Çeşitleri ve Biyolojik Önemi

Hayvanlar ve Bitki Hücrelerinde Bulunan Proteinler: Yapısı, Çeşitleri ve Biyolojik Önemi!

“Birinci dereceden” anlamına gelen Yunanca kelime proteinlerinden türetilen isim proteini, 1838'de Berzelius tarafından, hayvan ve bitki hücrelerinde bulunan karmaşık kompleks azotlu maddeler sınıfının önemini vurgulamak için kullanılmıştır.

Kimyasal olarak, proteinler amino asit denilen moleküler birimlerin polimerleridir. Bu nedenle amino asitler, proteinlerin “yapı taşları” olarak adlandırılır. Bu polimerler karbon, hidrojen, oksijen ve azot atomları içerir. Kükürt atomları da genellikle bulunur. Bazı proteinler ayrıca fosfor, demir ve diğer elementler içerir. Proteinler, 5.000 ila milyonlarca arasında değişen yüksek bir moleküler ağırlığa sahiptir.

Peptidler:

Bir peptid, peptit bağları ile bağlanmış iki veya daha fazla amino asitten oluşur. Amino asitlerin doğrusal polimerlerine polipeptitler denir. Bir peptid, bir dipeptit (2 amino asit), tripe-gelgit (3 amino asit) vb. Gibi amino asit ünitelerinin sayısına göre sınıflandırılabilir.

Birçok asitten oluşan daha büyük zincirlere polipeptitler denir. Bir polipeptit zinciri, omurga veya ana zincir olarak adlandırılan düzenli olarak tekrar eden bir kısımdan ve değişken yan zincirlerden oluşan değişken bir kısımdan oluşur. Polipeptitler ve basit proteinler, tamamen, bir amino asidin amino grubu (-NH2) ve bitişik olanın karboksilik grubu (-COOH) arasında oluşan peptid bağları (-CONH) ile birbirine bağlanmış uzun amino asit zincirinden oluşur. Bir peptid bağı oluşumu sırasında bir su molekülü uzaklaştırılır.

Bir polipeptitte bulunan amino asitlerin dizisi, belirli bir protein için spesifiktir. Amino asit birimlerinin ayırt edici sekansı, oluşumunu kontrol eden gen veya sistronun kodon sekansı tarafından yönetilir. Tüm protein türlerinin sentezinde yalnızca yaklaşık 20 amino asit kullanılır.

Organizasyon (Yapı Seviyeleri):

Bir protein birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül dörde kadar organizasyon seviyesine sahip olabilir.

1. Birincil yapı:

Bir proteinin birincil yapısı, eğer varsa, polipeptit zincirlerindeki amino asitlerin doğrusal dizilimini ve disülfid köprülerinin yerini belirtir. Amino asitler birbirleriyle sadece peptid bağları ile bağlanır.

Bu nedenle birincil yapı, bir proteinin kovalent bağlantılarının tam bir açıklamasıdır. Bir proteinin birincil yapısında amino asit kalıntıları olarak bulunan esansiyel amino asitler, 20 kadardır. Birkaç proteinin amino asit dizisi veya birincil yapısı şimdi belirlenmiştir.

2. İkincil yapı:

Bir polipeptit zinciri her zaman bir uzaysal (uzayda) organizasyona sahiptir. Doğrusal bir polipeptit zincirinin spesifik bir sarmal yapıya katlanması, proteinin ikincil yapısı olarak adlandırılır. Bu tür bir katlama, hidrojen bağı ile elde edilir veya muhafaza edilir.

Bu tür katlamanın önemi, primer sekanslarında birbirinden uzak durabilen amino asit tortularının, böylece sekonder bağlanma ile yakın bir şekilde bir araya getirilmesinden kaynaklanmaktadır. --Kıvrımlı üç tür sekonder yapı vardır (her ikisi de Linus Pauling ve Robert Corey (1951) ve kollajen sarmalı tarafından önerilmiştir).

(i) α sarmalı:

Çubuk benzeri bir yapıdır. Bir helezonda, polipeptit zinciri, iç kısmı ve yan zincirleri helisel bir şekilde uzanan ana zincir ile sıkıca sarılır. X-helis sağ elli bir bobindir. Yerlerde sarmal daha az düzenli rastgele bobin oluşturur.

Helis, bir amino asit kalıntısının karboksilik grubunun (-CO grubu) oksijeni ile doğrusal dizideki sonraki dördüncü amino asit kalıntısının> NH grubu arasındaki hidrojen bağları ile stabilize edilir. Böylece, tüm ana CO ve NH grupları, hidrojen bağlıdır. Her kalıntı, bir sonraki ile helis ekseni boyunca 1.5 A ⁰ çevirisi ile ilgilidir. Sarmal yapı kıl keratininde, miyosinde, tropomiyosinde (her iki kasında), epidermisinde (deri) fibrin (kanda) bulunur.

(ii) β-pilili:

P-kıvrımlı ikincil yapıda, iki veya daha fazla polipeptit zinciri, hidrojen bağlarıyla birbirine bağlanır. Α-sarmalında olduğu gibi çubuk yerine bir tabaka üretilir. Burada polipeptid zinciri, a sarmalında olduğu gibi sıkıca sarılmak yerine neredeyse tamamen uzar.

Komşu polipeptit şeritleri aynı yönde (paralel p-tabaka örneğin, p-keratin) veya ters yönde (anti-paralel P-tabaka, örneğin ipekin fibroini) çalışabilir. Zincir kendi üzerine geri katlanırsa, tek bir polipeptit zinciri ile P-tabakasının oluşumu oluşabilir. Bu durumda, P-konformasyonunda anti-paralel H-bağlı telleri bağlayan bir halkaya p dönüşü denir.

(iii) Kolajen sarmalı:

Kolajen veya tropo-kollajen sarmalında genellikle birbirinin etrafına sarılı üç ip veya polipeptit bulunur. Bobin, her bir sarmalın> NH-grubu glisin kalıntısı arasında diğer iki sarmalın CO-grupları ile hidrojen bağı kurulmasıyla güçlendirilir. Prolin ve hidroksiprolin kalıntılarının yardımıyla bir kilitleme etkisi de vardır. Bu yapı, cilt, kemik ve tendonun ana proteini olan kollajenin yüksek gerilme mukavemetinden sorumludur.

3. Tersiyer yapı:

Bir proteinin üç boyutlu yapısını ifade eder. Bükülmüş protein zincirlerinin spesifik ilmekler ve kıvrımlarla düzenlenmesi ve aralarındaki ilişki, proteinin üçüncül yapısı olarak adlandırılır. Üçüncül yapı, ikincil yapıya sahip zincirlerin, üç boyutlu bir şekil vermek üzere amino asit tortularının R-grupları arasında nasıl etkileşime girdiğini tarif eder.

Proteinin aktif bölgeleri (örneğin, polar yan zincirler) yüzeye çıkarılırken bazı diğer yan zincirler (örneğin, hidrofobik) proteinin iç kısmına getirilir. Üçüncül yapı, birkaç bağ türüyle dengelenir - hidrojen bağları, iyonik bağlar, Van der Waal etkileşimleri kovalent bağlar ve hidrofobik bağlar.

Protein yapısında, kovalent bağlar en güçlüdür ve iki tiptedir; peptid bağları ve disülfür bağları (-SS). İyonik bağlar veya elektrostatik bağlar, zıt yüklü iyonize gruplar arasındaki çekici kuvvet nedeniyle oluşur, örneğin, -NH3 ⁺ ve -COO ^- H ⁺ veya protonby iki elektronegatif atomun paylaşılması nedeniyle oluşan hidrojen bağları. Van der Waal'ın etkileşimleri, birbirine yakın yerleştirilmiş iki grup arasında (örneğin, -CH20H ve -CH2OW) yük dalgalanmalarıyla gelişir. - İki polar olmayan grup arasında hidrofobik bağ oluşur.

4. Kuaterner yapı:

Özellikle protein olarak, biyolojik olarak işlevsel bir birim olan karmaşık bir makromoleküle neden olmak için birden fazla polipeptit birleştirilebilir. Bu şekilde elde edilen bu yapı kuaterner yapı olarak adlandırılır. Bu sadece oligomerik proteinlerde bulunur.

Bu kuaterner yapının polipeptid birimleri, kendi birincil, ikincil ve üçüncül yapılarına sahip olacaktır. Bu agregatları stabilize eden kuvvetler, hidrojen bağları ve polipeptit zincirleri üzerindeki amino asitler arasında oluşan (peptit veya disülfür bağları değil) elektrostatik veya tuz bağlarıdır.

Hemoglobin, iki tip dört peptid zincirinden oluşan kuaterner yapının mükemmel bir örneğidir: çiftler halinde ortaya çıkan α ve β zincirleri.

Türleri:

Şekillerine, fonksiyonlarına ve yapılarına bağlı olarak, proteinler aşağıdaki gibi sınıflandırılır:

(a) Şekil temelinde:

Proteinler şekline bağlı olarak iki kategoride sınıflandırılır: Fibröz ve küresel.

1. Fibröz proteinler:

Tek tek veya gruplar halinde oluşabilecek iplik benzeri proteinlerdir. Sert, enzimatik olmayan ve yapısal proteinlerdir. Lifli proteinler genellikle ikincil yapıya sahiptir. Suda çözünmezler. Derinin ve saçın keratini lifli bir proteindir. Fibröz proteinlerin bazıları, örneğin kasların miyozini ve bağ dokusunun elastini gibi kasılmalardır.

2. Globüler proteinler:

Anahat olarak yuvarlanırlar. Sözleşme yapılamaz. Son yapı üçüncül veya dörtlüdür. Globüler proteinler enzimatik veya enzimatik olmayabilir. Küçük küresel proteinler suda, örneğin histonlarda çoğunlukla çözünür. Suda çözünürlük azalır, ancak küresel proteinlerin boyutlarındaki artışla ısı pıhtılaşması artar. Yumurta albumin, serum globulinler ve glutelinler (buğday, pirinç) büyük küresel proteinlere örnektir.

(b) İşlev temelinde:

Fonksiyona bağlı olarak, proteinler enzimatik ve enzimatik olmayan tiplere sınıflandırılır. Enzimatik olmayan proteinler çeşitli tiplerdedir - yapısal, depolama, koruyucu, hormonal, taşıma vb.

1. Enzimatik Proteinler:

Doğrudan ya da (örneğin, amilaz, pepsin) enzim olarak işlev gören ya da kofaktör (örneğin dehidrojenazlar) olarak adlandırılan protein olmayan bir parça ile birlikte çalışan proteinlerdir. Enzimatik proteinler genellikle küre şeklindedir.

2. Yapısal veya Protoplazmik Proteinler:

Hücresel yapıların ve ürünlerinin bir parçasını oluştururlar, örneğin protoplazmanın kolloidal kompleksi, hücre zarları, kasılma proteinleri, saç ve tırnakların yapısal proteinleri. Şekilde, yapısal proteinler küresel veya lifli olabilir.

3. Yedek veya Depolama Proteinleri:

Genellikle tohumlarda, yumurtalarda veya sütte besin rezervi olarak bulunurlar. Depolama proteinleri genellikle küreseldir. Çözünürlüklerine bağlı olarak, rezerv proteinleri dört tiptedir - albüminler, globülinler, prolaminler ve glutelinler.

(c) Anayasa temelinde:

Yapıları temelinde, proteinler üç tiptedir - basit, eşlenik ve türetilmiş.

1. Basit proteinler:

Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşur. Diğer amino olmayan gruplar yoktur; örneğin histonlar, keratin.

2. Konjuge proteinler:

Proteinler amino olmayan prostetik gruplara sahiptir. Prostetik grubun türüne bağlı olarak, konjuge proteinler birkaç tiptedir.

Örneğin, nükleoproteinler, kromoproteinler, metaloproteinler, glikoproteinler, vb.

(d) Türetilmiş proteinler:

Proteinlerden denatürasyon, pıhtılaşma ve yıkım yoluyla türetilirler, örneğin proteoz, fibrin, metaprotein

Proteinlerin Biyolojik Önemi:

1. Hücrelerin yapısal bileşenleri:

Kaslardaki miyozin, memelilerde deri ve kıl keratini ve bağ dokusu kollajeni gibi bazı proteinler yapısal materyal olarak işlev görür. Bazıları hücre dışı sıvının önemli bileşenleri olarak hizmet eder.

2. Enzimler:

Proteinlerin en çarpıcı özelliği, canlı hücrelerde reaksiyon katalizör enzimler olarak işlev görmeleridir.

3. Hormonlar:

Bazı hormonlar doğada proteinlidir, örneğin insülin, hipofizin büyüme hormonu, paratiroid hormonu-parathormon.

4. Aktarım proteini (taşıyıcı proteinler):

RBC'lerin Hemoglobini, oksijeni akciğerlerden vücudun farklı bölgelerine taşır. Kasların miyoglobini oksijen depolar. Albumin kalsiyum ve yağ asitleri taşır. Hücre zarlarında, belirli materyallerin içerisine, örneğin, glikoz, amino asitlerin taşınması için bir takım taşıyıcı proteinler meydana gelir.

5. Reseptör proteinleri:

Hücre zarlarının dış yüzeyinde oluşurlar. Proteinler, hormonlar gibi spesifik bilgi moleküllerine bağlanır ve hücresel etkilerde aracılık eder.

6. Hastalıklara karşı korunma:

Memelilerde ve diğer hayvanlarda kan plazmasının (P ve y-globülinler) immünoglobülinleri, yabancı patojenlerin zararlı etkilerini nötralize eden antikorlar olarak işlev görür. Bu antikorlar proteinlerden oluşur.

7. Büyüme ve onarım:

Metabolik aktiviteler sırasında, doku proteini parçalanır ve bu hasarlı dokular amino asitlerin yardımıyla onarılır.

8. Görsel pigmentler:

Rodopsin ve iyodopsin, retinanın çubuklarında ve konilerinde sırasıyla protein pigmentidir. İmaj algısında yer alırlar.

9. Üre Oluşumu:

Ureotelik hayvanlarda, amino asitler ornitin, sitrülin ve arginin üre oluşumuna katılır.