Proteinler: Proteinlerin Yapısı Üzerine Faydalı Notlar

Proteinlerin yapısı hakkında bilgi almak için bu makaleyi okuyun! Yün a-Keratin, Sitokrom c, Hemoglobin, İmmünoglobin G, Ribuloz bifosfat karboksilaz vb. Hakkında bilgi edinin.

//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg

(1) Yün a-Keratin:

(i) a-sarmalından oluşan lifli bir proteindir; P-kıvrımlı tabaka ve kolajen üçlü sarmal yapı oluşturur.

(ii) Yün α-keratinin sekonder yapısı sağ el helezonudur.

(iii) Bu tür üç helezon, disülfit bağlarını çapraz bağlayarak stabilize edilen protofibril adı verilen solak bir bobin oluşturur.

(iv) Protofibriller, 8 nm çapındaki mikro fiberler gibi kabloya sarılır.

(v) İçine gömülmüş yüzlerce mikro fibril amorf protein matrisidir ve bir makro fibril oluşturur

(vi) Birçok makro elyaf, birlikte bir yün elyafı oluşturur.

(vii) α-keratin nemli ısıya maruz bırakıldığında ve gerildiğinde, β-keratine dönüşür.

Α-sarmal yapıyı stabilize eden hidrojen bağları koptu ve genişletilmiş paralel pl-katlamalı bir tabaka ortaya çıkıyor.

(2) Sitokrom c:

(i) Sitokrom c küçük, stabil ve renkli bir küresel proteindir.

(ii) Sitokrom c molekülündeki tek demir atomu, Fe II ve Fe III oksidasyon durumları arasında değişmektedir.

(iii) Cyt c, türlerinden türlere 35 değişmeyen bulunan 104-111 amino asit kalıntısına sahiptir.

(3) Hemoglobin (Şekil 48.11):

(i) RBC'nin taşıma proteinidir.

(ii) Heme demiri, heme düzleminin bir tarafındaki bir histidin tortusuna bağlanır.

(iii) Oksijenasyonda, demir, hemoglobin molekülünün yüzeyindeki bir cepte, hemenin karşısındaki oksijene ligandlanır.

(iv) Heme demir, oksijenasyon ve deoksijenasyon sırasında Fe II durumunda kalır.

(v) Tetramer α2β2, 4-oksijen molekülüne bağlanır.

(vi) α, -β birliği, α2-pair2 ile eşleşmek, içlerinden daha zayıftır.

(4) İmmünoglobin G:

(i) İmmün sistemin antikor molekülü ile ilgili en önemli küresel proteindir.

(ii) Antijen ile birleşen serum proteinidir.

(iii) IgG'nin kuaterner yapısı 4 polipeptid zincirinden oluşur, ikisi yaklaşık 215 amino asit kalıntısı olan 'hafif' zincir, ikisi ise 500 amino asit kalıntısı olan 'ağır zincir'dir.

(iv) 4 zincir, 12 bölge halinde disülfit köprüleri ile bağlanır. (Şekil 48.12).

(v) 'Y' şeklindeki molekülün eklemi esnekliği sağlar, böylece 'Y' nin her bir kolunda bulunan ve antijeni bağlayan iki birleştirme bölgesi birbirinden ayrı bir mesafe olmak zorunda değildir.

(vi) İki antijen tanıma bölgesi vardır, antikorlar, antikorlar tarafından tanınan birden fazla alana sahip antijenlerle reaksiyona girdiğinde antikor antijen zincirlerinin ağları oluşturulacaktır.

(5) Ribuloz bifosfat karboksilaz (RUB1SCO):

(i) CO2 sabitleme reaksiyonunda iki fosfatlı fosfat molekülünün üretilmesi için ribüloz 1, 5, bisfosfatın C02 ile reaksiyonunu katalize eden bitkilerde en önemli proteindir. RUBISCO, 8 küçük, 100 amino asit kalıntısı proteini ve 8 büyük 500 amino asit kalıntısı protomeri olan bir kuaterner yapıya sahiptir.

Vücudumuzdaki polipeptit, karmaşık 3D yapılara katlanır. Iyozim'in 3B yapısı 1965'te deşifre edildi. Doğrusal düzende 129 amino asitten yapıldı ve 3B konformasyonu oluşturmak için disülfür köprüleri ile birleştirildi.

Birincil yapısı (NH2) olarak okur: KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW

Molekülün doğrusal modeli (Şekil 48.13), düzensiz olan bir şeydir. Yan zincirler sıyrılırsa ve peptid bağı omurgasının yolu çekilirse, bazı protein bölgeleri yinelenen bir düzende sıralanır. Hem a sarmalını hem de p levha yaprağını gösterir (Şekil 48.14).

Helezon bölgesinde zincir, spiral şeklinde bükülürken (3 yapraklık bölgede polipeptit, yan yana uzanır. Tersiyer konformasyonda, belirli amino asit yan zincirlerinin bulunduğu yüzeyde oluklar, yarıklar ve çıkıntılar olabilir. ligandları bağlayan ve reaksiyonları katalize eden bir bölge oluşturacak şekilde konumlandırılmıştır.

Kalmodulinlerde (kalsiyum bağlayıcı proteinler), tek zincir, sadece bir iplikçik polipeptit zinciriyle birleştirilen iki bölgeye ayrılır. İki alan çok benzer ve gen çoğalması ile ortaya çıkmış olabilir (Şekil 48.15).

E. coli'nin katabolit aktive edici proteini (CAP), promotörlerine bağlanmak ve lac Operon'un transkripsiyonunu başlatmak için DNA yardımcı RNA polimerazının spesifik baz dizilerine bağlanır. CAP etki alanlarından biri cAMP bağlama işine sahiptir ve bir diğeri sarmal dönüşlü sarmal motifini kullanarak DNA dizilerini tanır. Bu helislerden biri, bazların açık kenarları ile spesifik bir etkileşim kurabildiği ana DNA oluğuna uyar.

Protein şeklini kalıplayan kuvvetler:

Hidrojen bağları:

Hidrojen birinin değerine sahiptir ve diğer atomla tek kovalent bağ oluşturur. Bununla birlikte, eğer bu atom oksijen, azot ve kükürt ise, o zaman bir donör olabilir ve hidrojeni ikinci bir oksijen, azot ve kükürtle paylaşabilir (alıcı): Verici veya alıcı birbirlerinin sabit bir mesafede olmalıdır (0.3 nm) mesafe), hidrojen, aralarında düz bir çizgi üzerinde. Bir helezonda, peptid bağı içerisindeki azot atomu, hidrojeni, polipeptit zincirinde önündeki dördüncü peptid bağı oksijeni ile paylaşır.

Elektrostatik Etkileşim:

Pozitif veya negatif amino asit kalıntıları, su ile etkileşime giremeyecekleri bir proteinin içine gömülürlerse, birbirlerini çekeceklerdir ve onları ayırmak çok zor olacaktır. Bir protein içindeki böyle bir elektrostatik bağa tuz köprüsü adı verilir.

Hidroksil ve amid grupları gibi kutupsal gruplar dipollerdir: bir atomda fazla elektron ve diğerinde telafi edici bir eksikliği vardır. Dipollerin kısmi ücretleri diğer dipollere ve tamamen yüklü iyonlara çekilecektir.

Van der Wall'in Kuvvetleri:

Bunlar atomlar arasındaki nispeten zayıf yakın menzilli etkileşimlerdir. Bu formlar proteinlerin ve membranların içlerinde ve bir ligandın bağlanma bölgesine spesifik olarak bağlanmasında önemlidir.

Hidrofobik etkileşimler:

Hidrofilik ve hidrofobik artıkları olan bir polipeptit, kendiliğinden, hidrofobik artıkların, bir lipit çift tabakasında oturarak veya hidrofobik artıkların proteinin merkezinde saklandıkları ve küresel şeklini alarak suya maruz kalmayacakları bir konfigürasyonu benimseyecektir.

Disülfür bağları:

Ekstra hücresel proteinler genellikle spesifik sistein kalıntıları arasında disülfür bağlarına sahiptir. Bunlar molekülleri konformasyona kilitleme eğilimindedir. Birkaç protein disülfür bağları içerir. Ancak bunlar daha kararlı.